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簡要說明酶的催化作用的特點篇一

酶催化可以看作是介于均相與非均相催化反應(yīng)之間的一種催化反應(yīng),。 既可以看成是反應(yīng)物與酶形成了中間化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反應(yīng)物,，然后再進行反應(yīng),。下面是小編給大家整理的酶催化作用的特點，希望能幫到大家!

1.高度的催化效率

一般而論,，酶促反應(yīng)速度比非催化反應(yīng)高,，例如，反應(yīng)

h2o2+h2o2→2h2o+o2??

在無催化劑時,，需活化能18,，000卡/克分子;膠體鈀存在時,，需活化能11,，700卡/克分子;有過氧化氫酶(catalase)存在時，僅需活化能2,，000卡/克分子以下,。

2.高度的專一性

一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵，以促進一定的化學(xué)變化,，并生成一定的產(chǎn)物,，這種現(xiàn)象稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍?specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate),。

酶對底物的專一性通常分為以下幾種:

(1)絕對特異性(absolute specifictity)

有的酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定的反應(yīng),，稱為絕對專一性，如脲酶(urease),，只能催化尿素水解成nh3和co2,，而不能催化甲基尿素水解。

(2)相對特異性(relative specificity)

一種酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵,，這種不太嚴(yán)格的專一性稱為相對專一性,。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪,，也能水解簡單的酯類;磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解,。

(3)立體異構(gòu)特異性(stereopecificity)

酶對底物的立體構(gòu)型的特異要求,，稱為立體異構(gòu)專一性或特異性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,，4-糖苷鍵,，不能水解纖維素中的'β-1，4-糖苷鍵;l-乳酸脫氫酶(l-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是l型乳酸,，而不能是d型乳酸,。酶的立體異構(gòu)特異性表明，酶與底物的結(jié)合,，至少存在三個結(jié)合點,。

3.酶活性的可調(diào)節(jié)性

酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)其他物質(zhì)一樣,，不斷在體內(nèi)新陳代謝,，酶的催化活性也受多方面的調(diào)控。例如,，酶的生物合成的誘導(dǎo)和阻遏,、酶的化學(xué)修飾、抑制物的調(diào)節(jié)作用,、代謝物對酶的反饋調(diào)節(jié),、酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)以及神經(jīng)體液因素的調(diào)節(jié)等，這些調(diào)控保證酶在體內(nèi)新陳代謝中發(fā)揮其恰如其分的催化作用,，使生命活動中的種種化學(xué)反應(yīng)都能夠有條不紊,、協(xié)調(diào)一致地進行。

4.酶活性的不穩(wěn)定性

酶是蛋白質(zhì),，酶促反應(yīng)要求一定的ph,、溫度等溫和的條件，強酸,、強堿,、有機溶劑、重金屬鹽,、高溫,、紫外線、劇烈震蕩等任何使蛋白質(zhì)變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性,。

特征

酶催化反應(yīng)還表現(xiàn)出一種在非酶促反應(yīng)中不常見到的特征,，即可與底物飽和。當(dāng)?shù)孜餄舛仍黾訒r，酶反應(yīng)速率達(dá)到平衡并接近一個最大值vm(見圖),。

公式簡介

1913年l.邁克利斯和l.m.門頓發(fā)展了關(guān)于酶的作用和動力學(xué)的一般理論,，假定酶e首先與底物s結(jié)合形成酶-底物復(fù)合物es;然后此復(fù)合物在第二步反應(yīng)中分解形成游離的酶和產(chǎn)物p：

公式在動力學(xué)研究中通常使用的條件下，酶的濃度與底物相比是非常低的,。當(dāng)酶和底物混合后,，es的濃度迅速增加直至到達(dá)恒態(tài),這種恒態(tài)通常在很短時間內(nèi)就能達(dá)到,并可維持一段時間，在這段時間內(nèi),，整個反應(yīng)的速率基本上是恒定的,。該速率被稱為反應(yīng)的初速率v0，它可用產(chǎn)物的生成速率來測量：

式中【et】為總的酶濃度;c為底物的濃度;k1,、k2,、k3為反應(yīng)速率常數(shù)。當(dāng)?shù)孜餄舛葻o窮大時,，初速率接近最大值vm,，vm=k3【et】。定義km=(k2+k3)/k1,，則得：

v0=vm/(1+km/c)

式中km稱為邁克利斯常數(shù),，代表在給定的酶濃度下，反應(yīng)速率達(dá)到最大值的一半時所需的底物濃度,。當(dāng)k3與k2相比很小時,km就接近于酶-底物絡(luò)合物的離解常數(shù),可作為酶與其底物親和力的量度,。

原理

在自然界中，大約有三分之一的酶需要金屬離子作為輔助因子或活化劑,。有些含金屬的酶,，其所含的金屬離子，特別是鐵,、鉬,、銅、鋅等過渡金屬離子與蛋白質(zhì)部分牢固地結(jié)合,，形成酶的活性部位,。這種酶稱為金屬酶,，例如使大氣中游離的氮分子固定為氨的,、含鉬和鐵的固氮酶;使底物氧化同時將氧分子還原為水的銅氧化酶;使h2(或h+)轉(zhuǎn)化為h+(或h2)的含鐵、硫的氫酶;一類含鉬的氧化還原酶(如硝酸鹽還原酶,、嘌呤脫氫酶,、黃嘌呤氧化酶、醛氧化酶,、亞硫酸氧化酶和甲酸脫氫酶)等,。在這些酶的大分子內(nèi)部含有由若干金屬原子組成的原子簇，作為活性中心,，以絡(luò)合活化底物分子,。它們使底物絡(luò)合活化的方式和通過配位體實現(xiàn)電子與能量偶聯(lián)傳遞的原理,，與相應(yīng)的均相絡(luò)合催化和多相絡(luò)合催化過程有相似的地方。

發(fā)展

弄清自然界在億萬年進化過程中巧妙設(shè)計的各種酶作用機理,，不僅能揭開生物催化過程的奧秒,，也能為人類利用其中某些原理來研究開發(fā)新型高效催化劑奠定科學(xué)基礎(chǔ)，并帶動催化的邊緣學(xué)科──光助催化,、電催化和光電催化──的發(fā)展,。

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